钙网蛋白是一种存在于所有具有膜结合细胞核的细胞中的蛋白质,如人和动物细胞。这种蛋白质具有多种功能,包括维持钙水平,帮助将其他蛋白质折叠成正确的结构,细胞信号传导和细胞死亡。钙网蛋白可以发挥如此多的功能,因为它有三个不同的区域适合不同的用途。
钙网蛋白可以在细胞的内质网中找到。钙网蛋白是在1974年被发现的。这种蛋白质被发现在被称为内质的细胞部分网状蛋白,蛋白质被组装、修饰和折叠。最初人们认为它是一种结合钙并参与钙储存的分子,但在20世纪90年代发现了这种蛋白质的更多功能。
研究人员发现了钙网蛋白,1974年发现于所有有膜结合细胞核的细胞中的一种蛋白质。该蛋白质有三个主要部分,这些部分中的每一部分都用于执行不同的细胞功能。N-结构域位于蛋白质的一端,用于折叠其他蛋白质。中间部分称为P-结构域,用于钙结合和蛋白质折叠。钙网蛋白的另一端与N-结构域相反,是C-结构域,钙网蛋白的N-结构域与其他蛋白质相互作用,帮助它们正确折叠,但是这个结构域还有其他用途,它还可以抑制内皮细胞的增殖,抑制新血管的生长。N结构域还可以与某些细胞受体和酶结合。钙网蛋白的中间部分,P结构域,有一个氨基酸序列,与钙有很强的结合它也有一个序列,被蛋白质的糖残基吸引并用于蛋白质折叠。P结构域还与参与细胞分解的免疫系统分子相互作用。C结构域有结合钙以用于钙调节的氨基酸序列。C结构域还具有一个特定的氨基酸序列,它起着向其他分子发出信号,表明钙网蛋白属于内质网。这一部分的蛋白质也与免疫分子相互作用,在血液凝固中起作用。钙网蛋白似乎也在细胞内质网部分之外发挥作用。它存在于细胞核内,细胞体中,在蛋白质在伤口愈合、基因表达、细胞粘附、细胞死亡和癌细胞清除等方面都起着重要作用,此外,它还是一种蛋白质文件夹和钙载体。


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