蛋白激酶C是一个术语,用来描述一组酶,其特点是能够修饰组成其他蛋白质的特定氨基酸,从而改变其功能。蛋白激酶或磷酸转移酶是一种参与将磷酸基团连接到另一个分子或蛋白质的酶,这一过程可以多种细胞用途。这个过程称为磷酸化,可以激活或使蛋白质的各个方面失活,包括与人类疾病有关的几个方面。蛋白激酶C家族特别参与两种特定氨基酸上羟基的磷酸化:丝氨酸和苏氨酸。不同的成员这种蛋白家族参与了从汗液分泌到肌肉收缩的大量生物过程。
蛋白激酶C家族参与两种特定氨基酸上羟基的磷酸化,一种是丝氨酸,蛋白激酶C家族的成员由两个不同的部分或结构域组成,这两个部分或结构域被称为调节域和催化域。调节域由几个结合和传感位点组成,如C2结构域,蛋白激酶C通常被周围细胞环境中高浓度的钙离子激活,因此感知钙离子水平的能力非常重要;这不是蛋白激酶C所独有的。酶的功能是大大降低阻止生化反应快速有效进行的活化能屏障。没有酶,大多数发生在细胞内的基本化学反应都不足以维持生命。催化域是酶催化特定化学反应的特定区域蛋白激酶C催化结构域的一个有趣的特征是它本身可以磷酸化;如果它的一些磷酸化位点没有磷酸化,它实际上就不能正常工作;它通过发送更多的化学信号来对各种化学刺激作出反应。当蛋白激酶C被激活时,通常是通过高钙离子浓度等化学信号,转运蛋白将酶移动到需要的地方。通常,酶必须移动到细胞的质膜上,由于它负责发送的信号必须发送到细胞外。这些信号根据所涉及的特定激酶的身份和位置可以产生各种不同的结果。可能的功能包括胃酸分泌、血管收缩和改变唾液的化学成分。

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