抗体的基本结构是什么(Basic Antibody Structure)？

抗体的基本结构是一个Y形的蛋白质分子，有两个重的和两个轻的多肽链，我们可以看到Y抗体的结构被分解成一个V，它位于小写字母L上，在V的外缘有一条线，并与V平行。小写的L，即抗体的Fc区，包括两条向上爬形成V区或Fab区的重多肽链。V的内线是重链的末端，而外线是轻多肽链。抗体是存在于体液中的蛋白质，如血液。抗体或免疫球蛋白，是一种由体内浆细胞产生的蛋白质。人体免疫系统利用抗体识别有害异物（如细菌和病毒）中的抗原，并将其清除。每种抗体都是对外来入侵者身上发现的特定抗原的反应而产生的。IgA抗体可在眼睛和鼻子。至于抗体结构，Fab区的两组链的顶端称为抗原结合位点。这些结合位点是任何两种抗体之间差异最大的区域。这是因为抗体会利用结合位点将自身附着到它设计的目标抗原上。抗体呈Y形在末端含有一个称为副作用体的区域，它允许与特定抗原结合。在哺乳动物中，轻链的末端可分为kappa或lambda，而低等脊椎动物也有物联网的形式。重链的组成决定了抗体的亚类。这些重链的大小和组成各不相同有些由大约450个氨基酸组成，而另一些含有大约550个氨基酸。IgA存在于泪液中。每种抗体的尖端由大约110到130个氨基酸组成。这些尖端又分为两个区域。高变区（HV）包含的氨基酸变化最广，而框架（FR）区域更稳定，HV区与抗原直接接触，这就是为什么它有时被称为互补决定区（CDR）。IgE抗体位于肺部。当抗体结构的顶端与抗原结合时，Fc区，也被称为片段结晶区，决定抗体如何处理抗原。这意味着抗体可以调节和刺激适当的免疫反应。恒定区域可分为五类：免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白E（IgE），免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白A（IgA）。每种同型的恒定区域组成是相同的。这五种抗体的同型被称为IgA、IgE、IgD、IgG和IgM。