免疫球蛋白G亚类是什么(Immunoglobulin G Subclasses)？

免疫球蛋白G有四个亚类，每一个都是按其在体内的相对丰度来编号的。这些分子是免疫系统的重要组成部分。所有的免疫球蛋白G分子都由四个氨基酸链组成，以三个末端从中心延伸的方式连接在一个中心铰链上。这些亚类的氨基酸只有5%的不同，正是连接这四条链的铰链的差异导致了它们之间的结构和功能差异。免疫球蛋白是由白细胞形成的作为抗体的蛋白质，免疫球蛋白G1是迄今为止最丰富的一种，它占人体免疫球蛋白G总量的一半以上，占任何种类免疫球蛋白总量的四分之一以上，能够快速、方便地与外源蛋白结合，使其成为一种有效的抗体。免疫球蛋白G1也很容易穿过胎盘屏障，这使得它有助于在新生儿体内建立临时免疫系统。免疫球蛋白基因的某些区域形成抗体抗原结合位点，并有助于每种抗体。免疫球蛋白G2是免疫球蛋白G亚类中含量第二高的。它是这类抗体中最小的，也是最不灵活的，因为分子的铰链中有更多的连接。虽然明显比G3或G4亚类丰富，这种抗体对抗原的损伤最小，虽然不如同类抗体有效，但铰链的长度较短，不易受到可能伤害它的分子的损害免疫球蛋白G3抗体的铰链是迄今为止所有免疫球蛋白G亚类中最长的，这个分子区域含有62个氨基酸，而第二个最长的铰链中只有15个，它存在于免疫球蛋白G1中。铰链的长度使免疫球蛋白G3能够快速有效地结合并消除抗原。另一方面，铰链的长度也使得免疫球蛋白G的这个亚类最容易受到其他分子的损害。免疫球蛋白G亚类中含量最少的是免疫球蛋白G4。这种抗体与免疫球蛋白G2具有相同大小的铰链，但缺乏使免疫球蛋白G2特别坚硬的额外化学键。它是这类抗体中最常见的对过敏原作出反应的抗体，尽管它能与病毒和细菌结合，免疫球蛋白G1有助于形成新生儿的临时免疫系统。